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| | Berichte: Wie viel Molkenprotein und Kasein
Geschrieben am Mittwoch, 19.März. @ 12:13:35 CET |
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Von René Badertscher*, Ueli Bütikofer*, Werner Luginbühl*, Jacques Meyert* und Brita Rehberger*. An der FAM werden Methoden, die die relativen Anteile von Molkenprotein und Kasein in Milchprodukten unabhängig einer vorangegangenen Hitzebehandlung bestimmen können, bewertet und weiterentwickelt.
Eine Bestimmung des relativen Molkenprotein- bzw. Kaseinanteiles von Milchpulver oder Milchproteinkonzentraten ist mit den klassischen Methoden nicht möglich. Hitzebehandelte Milchproteinfraktionen konnten infolgedessen auf Grund von Denaturierung und Aggregatbildung nicht quantitativ erfasst werden. Als Denaturierung werden die durch äussere Einflüsse bedingten Änderungen in der Sekundär- und Tertiärstruktur der Proteine verstanden. Viele Reagenzien und Veränderungen der physikalischen Bedingungen können Bindungen, die die Sekundär- und die Tertiärstruktur stabilisieren, wie Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, Disulfidbrücken und hydrophobe Bindungen, aufbrechen, und das Protein faltet auf. Gruppen, die zuvor in der Struktur der Moleküle verborgen waren, werden freigelegt und die Moleküle können neue Bindungen eingehen. Aggregatbildung kann eine Folge der Denaturierung sein.
Bei biologisch aktiven Proteinen ist die Denaturierung im Allgemeinen mit dem Verlust der Aktivität verbunden. In einem Versuch wurden daher die Werte TN (Total Stickstoff) und NCN (Nicht-Kasein-Stickstoff) von Rohmilch bestimmt. Diese Rohmilch wurde anschliessend hitzebehandelt und dieselben Merkmale nochmals untersucht. Durch die Abnahme des NCN in der hitzebehandelten Milch (Tabelle) errechnete sich bei gleichbleibendem TN ein erhöhter Kasein-N (Kasein-Stickstoff).
Teilweise Denaturierung
Die Erhitzung von Milch führt zu einer Bindung zwischen denaturiertem b-Lactoglobulin und k-Kasein. b-Lactoglobulin enthält eine Thiol-Gruppe (SH-Gruppe), die im nativen Protein in der Struktur verborgen ist. Durch teilweise Denaturierung wird die SH-Gruppe freigelegt. Dies kann zur Dimerisierung des Proteins über Disulfidbrücken führen oder zu Reaktionen mit anderen Milchproteinen, insbesondere mit k-Kasein und a-Lactalbumin. Mit Kapillarelektrophorese, Gelelektrophorese (SDS-PAGE), Agilent-Labchip und Fourier-Transform-Infrarot-Spektrometrie werden die Kaseinfraktion sowie die technologisch wichtigsten Molkenproteinfraktionen, b-Lactoglobulin, a-Lactalbumin und das Bovine Serumalbumin im Milchpulver oder im Milchproteinkonzentrat bestimmt.
In hitzebehandelter Milch sowie in verschiedenen Proben von Magermilchpulver kann mit der Kapillarelektrophorese eine quantitative Bestimmung der Molkenproteine und der Kaseine durchgeführt werden. Mittels HPLC werden nur native Molkenproteine erfasst. Die Magermilchpulverproben zeigten daher mit HPLC bei zunehmendem Erhitzungsgrad eine starke Abnahme der Molkenproteinanteile. Die Kapillarelektrophorese hingegen ergab in allen Pulvern konstante Werte.
Den ganzen Artikel finden Sie in der aktuellen SMZ-Nr. 49 vom 3. Dezember 2002.
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